【摘 要】
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在食品体系中，因氧化压力造成的蛋白损伤进而影响各种其功能性.本实验旨在采用谷氨酰胺转移酶并结合加热效应探讨其这种组合处理对损伤交联的可行性及其原理.实验采用Fenton氧化体系(0.1 mmol/L FeCl3+1 mmol/L抗坏血酸+0-20 mmol/L H2O2)制备不同氧化损伤程度的乳清蛋白，将制备好的样品经历不同温度加热处理(70-90℃)后再经过谷氨酰胺转移酶(2U/g)反应0-4h
【机 构】
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南京林业大学轻工科学与工程学院 南京210037 华东理工大学生物工程学院 生物反应器工程国家重点
【出 处】
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中国食品科学技术学会第十二届年会暨第八届中美食品业高层论坛
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在食品体系中，因氧化压力造成的蛋白损伤进而影响各种其功能性.本实验旨在采用谷氨酰胺转移酶并结合加热效应探讨其这种组合处理对损伤交联的可行性及其原理.实验采用Fenton氧化体系(0.1 mmol/L FeCl3+1 mmol/L抗坏血酸+0-20 mmol/L H2O2)制备不同氧化损伤程度的乳清蛋白，将制备好的样品经历不同温度加热处理(70-90℃)后再经过谷氨酰胺转移酶(2U/g)反应0-4h.通过对蛋白氨基、结构(疏水性、紫外及荧光光谱)以及分子量进行测定，并且对样品氧化液蛋白粒径和粘度进行表征.研究结果表明：谷氨酰胺转移酶能够有效交联中等氧化程度以下(＜10 mM H2O2)损伤蛋白，在物理化学性质上表现为显著提高损伤蛋白分子的粒径大小、疏水性能，提高紫外和荧光吸收以及样品氧化液粘度.较高温度(比如90℃)促进蛋白分子展开以及较长酶促反应时间(比如4h)，更有利于谷氨酰胺转移酶交联损伤蛋白.该研究发展了共价交联修复损伤蛋白理论，也为损伤蛋白资源的进一步有效利用提供新思路.
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