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通过引入人为突变,研究BFR纳米蛋白分子的稳定性与其一级结构的关系,探索蛋白质序列与结构的关系。选择可能与BFR构象密切相关的氨基酸残基引入突变,经表达、纯化后,利用圆二色谱仪检测突变体蛋白分子的结构变化。结果关键部位氨基酸的突变可以引起BFR分子中α螺旋含量及熔链温度发生了显著的变化。说明某些氨基酸的改变会引起BFR分子整体结构与稳定性的变化,有可能影响甚至改变蛋白质分子的功能。