【摘 要】
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Dear Editor,Multisite phosphorylation is observed in many signaling proteins,which confers the proteins new functions.A multisite phosphorylated protein can exh
【机 构】
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Wuhan National Laboratory for Optoelectronics, Huazhong University of Science and Technology, Wuhan
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Dear Editor,Multisite phosphorylation is observed in many signaling proteins,which confers the proteins new functions.A multisite phosphorylated protein can exhibit switch-like response to cellular stimuli,with the often-clustered phosphorylation sites either unphosphorylated or fully phosphorylated by the same kinase (Kapuy et al.,2009).Multisite phosphorylation has also been reported to promote the folding of an intrinsically disordered protein,and consequently modulate the binding affinity to other proteins (Bah et al.,2015).Here we show that multisite phosphorylation makes a protein a better pH sensor,promptly switching between alteative conformational states in response to pH change under physiological conditions.
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