【摘 要】
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目的:提供p50研究所需大量纯蛋白.方法:将编码p50 N端39-376aa肽段的cDNA片段插入到pET-32a (+)载体的BamH Ⅰ和Nco Ⅰ酶切位点之间,构建了p50蛋白原核表达载体(pET-p50),用I
【机 构】
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中国药科大学生药学教研室,东南大学吴健雄实验室
【基金项目】
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国家重大科技专项基金，国家自然科学基金
论文部分内容阅读
目的:提供p50研究所需大量纯蛋白.方法:将编码p50 N端39-376aa肽段的cDNA片段插入到pET-32a (+)载体的BamH Ⅰ和Nco Ⅰ酶切位点之间,构建了p50蛋白原核表达载体(pET-p50),用IPTG诱导表达,His-Bind柱进行纯化.结果:原核表达载体(pET-p50)30 ℃,0.1 mmol/LIPTG诱导5 h,重组蛋白大量表达,经凝胶迁移滞后实验证明纯化的重组p50蛋白具有序列特异性DNA结合活性.结论:在优化条件下,通过His-Bind柱亲和层析法可以获得大量重组蛋白
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