【摘 要】
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成功构建了一个高效表达大肠杆菌谷氨酸脱羧酶GAD来源的重组质粒pET28a-gadA,并转化E.coli BL21(DE3),工程菌株经0.4 mmol/L IPTG或1 g/L的乳糖,37℃诱导表达8 h,粗酶液的酶
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成功构建了一个高效表达大肠杆菌谷氨酸脱羧酶GAD来源的重组质粒pET28a-gadA,并转化E.coli BL21(DE3),工程菌株经0.4 mmol/L IPTG或1 g/L的乳糖,37℃诱导表达8 h,粗酶液的酶活达到12 U/mL,大约是出发菌株E.coliK-12的60倍.工程菌1.15 U粗酶液以31 g/L L-谷氨酸钠为底物,37℃、pH4.0条件下反应4 h,γ-氨基丁酸的生成量达到19.57 g/L,L-谷氨酸钠的转化率为93%,从而为γ-氨基丁酸的生产提供了很好的前景.[关键词]谷氨酸脱氢酶(GAD),工程菌,酶法合成,γ-氨基丁酸(GABA)
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