论文部分内容阅读
目的在大肠埃希菌中克隆、表达解脲脲原体种特异性抗原（MB）蛋白并纯化出重组蛋白.方法利用Gateway系统将MBA蛋白5’端保守性序列克隆到表达载体pDEST17上，并通过载体自身所带6XHis标签，利用Ni—NTA纯化出相应的重组蛋白.结果MB蛋白5’端414bp的保守序列成功地克隆到pDET17载体上并且表达出相应大小的目的蛋白.通过Ni—NAT纯化出重组表达的MB蛋白，其纯度达到93%，浓度为0．6mg/ml.结论解脲脲原体的MB蛋白的体外表达，为下一步制备相应抗体从而建立解脲脲原体的血清学检测方法