【摘 要】
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通过6-His的分离标签,联合采取硫酸铵沉淀,生物半透膜透析和亲和层析等方法,纯化了目标酶。通过使用凝血酶切割DsbA-MalQ融合蛋白,证明酶切后酶蛋白仍具有麦芽糖转糖基酶活性
【机 构】
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南昌大学中德联合研究院,九江学院医学院,华南理工大学生物科学与工程学院
【基金项目】
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江西省教育厅项目(赣财教[2004]18号-18)
论文部分内容阅读
通过6-His的分离标签,联合采取硫酸铵沉淀,生物半透膜透析和亲和层析等方法,纯化了目标酶。通过使用凝血酶切割DsbA-MalQ融合蛋白,证明酶切后酶蛋白仍具有麦芽糖转糖基酶活性。该酶的最适温度为37℃,最适pH值为6.5。当处理温度小于40℃时,酶的活力基本保持在最高活性的80%以上,相对稳定;在酶的pH耐受方面,在pH5.5～8.0范围内较稳定。金属离子和EDTA对酶活性的影响实验表明,EDTA对酶活的影响不大,但Zn2＋、Cu2＋、Hg2＋、Ag＋对酶蛋白有较强的抑制作用,而Ca2＋、Mg2＋、Mn
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