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本研究通过全化学法按大肠杆菌密码偏性合成了HBV PreS<sub>2</sub>抗原决定簇基因,与ctxB基因的3’端融合。重组质粒转化大肠杆菌后融合基因得到高效表达,表达量达30μg/ml,表达产物95%以上分泌到胞外。表达的融合蛋白能与神经节苷脂GM1结合,说明融合蛋白保持了CTB的基本高级结构和生物学功能;ELISA实验证明融合蛋白具有CTB和HBV PreS<sub>2</sub>的抗原性;应用亲和层析纯化后得到了电泳纯融合蛋白制品,为研究融合蛋白