氧化型辅酶NAD^+及布氏杆菌SahH活性位点对SahH催化活性的影响

来源 :南京农业大学学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：wangchun2000

【摘要】

：

[目的]本文旨在鉴定影响布氏杆菌S-腺苷同型半胱氨酸水解酶(S-adenosylhomocysteine hydrolase,SahH)催化S-腺苷同型半胱氨酸(S-adenosylhomocysteine,SAH)产生同型半胱氨酸(

【作者】

：

荆雅玮左佳坤王志豪胡剑刚黄燕米荣升苗晋锋 PHO

【机构】

：

中国农业科学院上海兽医研究所,南京农业大学动物医学院,老挝科技部生态与生物技术研究所

【出处】

：

南京农业大学学报

【发表日期】

：

2020年5期

【关键词】

：

布氏杆菌 S-腺苷同型半胱氨酸水解酶酶活性活性位点 BrucellaS-adenosylhomocysteine hydrolase(SahH)enzyme

【基金项目】

：

国家自然科学基金项目(31572546,31872483),国家重点研发计划专项(2018YFE0102200),上海市科技兴农重点攻关项目(2019-02-08-00-08-F01151)

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[目的]本文旨在鉴定影响布氏杆菌S-腺苷同型半胱氨酸水解酶(S-adenosylhomocysteine hydrolase,SahH)催化S-腺苷同型半胱氨酸(S-adenosylhomocysteine,SAH)产生同型半胱氨酸(homocysteine,HCY)的催化活性位点。[方法]将表达载体pET28a-Bru-sahH转化大肠杆菌BL21中,表达、纯化布氏杆菌SahH(Bru-SahH)蛋白,分析辅酶NAD+、磷酸化修饰及活性位点对Bru-SahH催化活性的影响。[结果]添加NAD+后,Bru

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