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将来自腾冲菌的脂肪酶（LipA）基因（lipA）克隆到大肠杆菌表达载体pET28a（含T7启动子）和pTrc99A （含Trc启动子）中，转入大肠杆菌表达，发现Trc启动子更适合LipA的表达。通过热处理和DEAE-Sepharose阴离子柱纯化过程，重组LipA得到纯化，比酶活达到1.9U/mg，重组LipA分子量为42kDa。重组LipA在80℃、pH 4.5时酶活最高，经85℃保温2h，酶活保持60%以上；在pH值4.0～6.0之间，LipA具有较好的稳定性；Cu^2＋和Zn^2＋对酶活力分别有38