【摘 要】
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构建TRIM5α改构体TRIM5αH(R328-332)的原核表达载体pET28a。转化大肠杆菌BL21 codon plus(DE3),获得重组表达质粒pETTRIM5αH(R328 332),30℃下经IPTG诱导,该融合蛋白在大
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构建TRIM5α改构体TRIM5αH(R328-332)的原核表达载体pET28a。转化大肠杆菌BL21 codon plus(DE3),获得重组表达质粒pETTRIM5αH(R328 332),30℃下经IPTG诱导,该融合蛋白在大肠杆菌BL21 codon plus(DE3)中表达。获得的重组的蛋白再经过纯化,用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)分析重组蛋白,并用免疫其沉淀和ELISA等对重组蛋白进行功能研究。结果构建的重组质粒在大肠杆菌中获得表达,经纯化后的重组pETTRIM5αH(R328 332)蛋白纯度可达90%以上,并且证实其在体外与HIV-1gag有结合作用。
The prokaryotic expression vector pET28a of TRIM5α modified TRIM5αH (R328-332) was constructed. The E. coli BL21 codon plus (DE3) was transformed into E. coli BL21 codon plus (DE3) to obtain the recombinant expression plasmid pETTRIM5αH (R328 332) induced by IPTG at 30 ° C. The obtained recombinant protein was purified and the recombinant protein was analyzed by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). The recombinant protein was also studied by immunoprecipitation, ELISA and the like. Results The constructed recombinant plasmid was expressed in E. coli. The purity of purified recombinant pETTRIM5αH (R328 332) protein was more than 90%, and its binding activity with HIV-1 gag was confirmed in vitro.
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