【摘 要】
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为了探讨抗原表位与细丝蛋白C(filamin C,FLN c)结构之间的构效关系,对FLN c进行生物信息学分析及分段重组表达。生物信息学分析结果表明,FLN c二级结构以β折叠及无规则卷曲
【机 构】
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集美大学食品与生物工程学院,水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心,厦门市海洋功能食品重点实验室
【基金项目】
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国家自然科学基金项目(31871720,U1812403),福建省科技计划项目(2018N5009,2018R0071),海洋科研专项基金项目(DY135-B2-07)
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为了探讨抗原表位与细丝蛋白C(filamin C,FLN c)结构之间的构效关系,对FLN c进行生物信息学分析及分段重组表达。生物信息学分析结果表明,FLN c二级结构以β折叠及无规则卷曲为主,确定其具有9个结构域,三级结构呈免疫球蛋白样折叠,具有典型的细丝蛋白家族特征。基于生物信息学分析,将拟穴青蟹(Scylla paramamosain)FLN c通过分段原核表达,纯化出带有麦芽糖结合蛋白(maltose binding protein,MBP)标签的重组表达蛋白rFLN c1(AA:1-335)、
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