E.coli酪氨酸转氨酶的纯化与非天然氨基酸的底物特异性检测

来源 :湖北大学学报：自然科学版 | 被引量 : 0次 | 上传用户：junee1122

【摘要】

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构建重组菌株E.coliBL21（DE3）转pET23a-tyrB,IPTG诱导其大量表达,然后依次通过盐析、离子交换层析、疏水层析、凝胶过滤层析获得纯酶,运用薄层层析技术（TLC）检测,结果表明纯化的T

【作者】

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陈茹王行国何婷张萍萍

【机构】

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湖北大学生命科学学院

【出处】

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湖北大学学报：自然科学版

【发表日期】

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2010年2期

【关键词】

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酪氨酸转氨酶纯化非天然氨基酸薄层层析 tyrosine transaminase purification unnatural amino acid

【基金项目】

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国家自然科学基金（30570009）, 湖北大学重点基金资助项目资助

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构建重组菌株E.coliBL21（DE3）转pET23a-tyrB,IPTG诱导其大量表达,然后依次通过盐析、离子交换层析、疏水层析、凝胶过滤层析获得纯酶,运用薄层层析技术（TLC）检测,结果表明纯化的TyrAT转氨酶对自身底物酪氨酸在37℃和50℃具有较高活性.分别加入非天然氨基酸L-正缬氨酸、L-新戊基甘氨酸、L-叔亮氨酸、D-正亮氨酸作为底物,检测到TyrAT转氨酶对L-叔亮氨酸在50℃下有活性,对D-正亮氨酸在37℃和50℃均有催化活性,且50℃下效果更好.

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