乙型肝炎病毒表面抗原三维结构的同源模建及功能预测

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结合生物信息学方法及分子模拟手段,通过同源模建方法构建了乙型肝炎病毒表面抗原(HBsAg)Pres12的三维空间结构,并结合生物实验在分子水平上探讨了乙型肝炎病毒表面抗原Pres12作为抗乙型肝炎病毒重要靶标的机理.研究结果表明,HBsAg三维空间结构是由构型性的Pres1和线性的Pres2组成,此结构由疏水氨基酸形成3个α-螺旋结构及Loop结构域,并且N端由Pres1中残基构成了一个开裂,形成了HBsAg可能的活性部位.静电势分析结果证实,N端可能的活性部位具有较大的静电势分布,因而具有与受体细胞蛋白
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