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为了研究鼠伤寒沙门氏菌小分子热休克蛋白AgsA的亚基交换在其发挥类分子伴侣活性中的作用，本文通过将野生型AgsA和在C末端添加His-tag标签的AgsA在不同条件与Ni-NTA Agamse混合，最后检测pull down下来的蛋白来分析目标蛋白的亚基交换情况。凝胶排阻层析和类分子伴侣活性测定结果显示，在C末端添加His-tag标签并不影响AgsA的寡聚状态和类分子伴侣活性。Pull down的研究结果表明，AgsA的亚基交换速率随着温度的升高而升高，而且，部分变性底物的存在也加速了AgsA的亚基交换速