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将拟南芥AtCBL9基因构建入原核表达载体pET-22b（＋）,在大肠杆菌中得到大量表达,用亲和层析和分子筛排阻层析2种方法对表达蛋白进行纯化。SDS-PAGE和动态光散射分析结果显示,AtCBL9蛋白在体外主要以单体和二体形式存在,单体和二体为同一蛋白,并具有较高的纯度。从单体蛋白中筛选出了微晶,为AtCBL9晶体生长优化及其最终结果解析和功能阐明奠定了基础。