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克隆表达Bacillus subtilis natto HSF 1410谷氨酸脱氢酶（GDH），测定其酶活性，并阐述其体内功能。将gdhA基因克隆入pET28a质粒在E. coli BL21（DE3）中表达，用生物信息学方法探究其蛋白结构、结构域特点。经测定Bacillus subtilis natto GDH同时具有NADP＋和NAD＋依赖活性，酶活比活力分别为3．140U／mg蛋白和0．2514U／mg蛋白。生物信息学分析结果表明gdhA基因包含一个长度为1275bp的开放阅读框，编码424个氨基酸，