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应用荧光光谱法、分光光度法研究了水溶液中磺胺甲噁唑与牛血清白蛋白（BSA）分子间的结合反应。磺胺甲噁唑与蛋白质以摩尔比1∶1牢固结合,测定其结合反应平衡常数K=2.11×10^3l/mol,与牛血清白蛋白分子间结合位点数为n=0.9586。依据foester非辐射能量转移理论,初步研究了授体-受体间结合距离和能量转移效率,采用同步荧光技术考察了磺胺甲噁唑对牛血清白蛋白构象的影响。利用磺胺甲噁唑对蛋白质荧光猝灭对其作用机理做了初步探讨。