【摘 要】
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野生型hbFGF蛋白可溶性与稳定性较低一直是困扰研发人员的难题.分析其氨基酸序列发现含有4个游离巯基,其中第78、96、101位半胱氨酸游离巯基可能直接影响其可溶性、稳定性及
【机 构】
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暨南大学生物工程研究所,中山大学附属第二医院
【基金项目】
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国家高技术研究发展计划(863计划)
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野生型hbFGF蛋白可溶性与稳定性较低一直是困扰研发人员的难题.分析其氨基酸序列发现含有4个游离巯基,其中第78、96、101位半胱氨酸游离巯基可能直接影响其可溶性、稳定性及活性. 对天然hbFGF进行定点突变,一组将Cys78、Cys96同时突变,另一组将Cys78、Cys96与Cys101进行联合突变,均改为丝氨酸密码子,然后克隆入原核表达载体pET-3c,进行表达, 结果发现两种突变蛋白的可溶性大幅度增加,稳定性明显上升,其中三点突变的效果更为显著,但蛋白质的活性明显下降.可以认为78、96与101
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