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目的 构建表达截短型人宫颈癌基因（HCCR）-1蛋白的质粒，并进行原核表达、多克隆抗体制备。方法用逆转录聚合酶链反应法从HepG2细胞中扩增HCCR-1 167～360 cDNA，将其克隆到原核表达载体pRSET-B上，在大肠杆菌BL21（DE3）pLysS内进行诱导表达。用纯化的重组蛋白免疫BALB／c小鼠制备多克隆抗体，并采用酶联免疫吸附试验、Western blot及免疫组织化学检测抗体的灵敏度和特异性。结果成功地构建了表达HCCR-1 167-360，蛋白的质粒，原核表达后纯化得到了分子量约为2．70×10^4的目的蛋白，用之免疫BALB／C小鼠获得了高效价的特异性多克隆-抗体。结论所获得的重组HCCR-1 167-360蛋白纯度高，免疫原性强。获得的抗HCCR-1 167-370，多克隆抗体有较高的效价和较好的特异性，为HCCR的临床检测和研究奠定了基础。