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自牛肝中纯化了蛋白二硫键异构酶，并对重组蛋白 的酶促折叠的过程进行了探讨。结果表明，在等摩尔ＰＤＩ的催化作用下，可使１ｍｇ／ｍｌ的ＩＬ－２的正确折叠率提高５８％以上，比活性由４×１０＾６ｕ／ｍｇ增加到８．２×１０＾６ｕ／ｍｇ；ＰＤＩ还能部分纠正二硫键锚配的Ｌ－２异构体成为正确折叠的ＩＬ－２和防止ＩＬ－２通过Ｃｙｓ的链间交联形成聚合体。ＧＭ－ＣＳＦ在ＰＤＩ催化下也有类似的结果，ＰＤＩ作用的关键是它所