【摘 要】
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本文报道了胰岛素分子中Ｂ１～３序列（Ｐｈｅ－Ｖａｌ－Ａｓｎ）为Ａｌａ－Ａｌａ－Ｌｙｓ取代的胰岛素类似物制备及其生物性质。［Ｂ１Ａｌａ，Ｂ２Ａｌａ，Ｂ３Ｌｙｓ］－胰岛素仍保留天然胰岛素的全部体内活性和受体结合能力，但体外促脂肪生成活性和免疫活性分别只为胰岛素的
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本文报道了胰岛素分子中Ｂ１～３序列（Ｐｈｅ－Ｖａｌ－Ａｓｎ）为Ａｌａ－Ａｌａ－Ｌｙｓ取代的胰岛素类似物制备及其生物性质。［Ｂ１Ａｌａ，Ｂ２Ａｌａ，Ｂ３Ｌｙｓ］－胰岛素仍保留天然胰岛素的全部体内活性和受体结合能力，但体外促脂肪生成活性和免疫活性分别只为胰岛素的７０％和０．８８％。本文还就胰岛素Ｂ链Ｎ端肽段对其结构和功能的影响进行了讨论。
In this paper, we report the preparation and biological properties of insulin analogs in which the B1 ~ 3 sequence (Phe-Val-Asn) is replaced by Ala-Ala-Lys. [B1Ala, B2Ala, B3Lys] -insulin retains all the in vivo activity and receptor binding capacity of native insulin, but the in vitro lipogenic activity and immunocompetence are only 70% and 0.88%, respectively, of insulin. This article also discussed the effect of N-terminal peptide of insulin B chain on its structure and function.
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