鸭心苹果酸脱氢酶的分离纯化及酶学性质

• 作 者: 孙芳 胡瑞斌 任美凤 唐云明
• 机 构: 西南大学生命科学学院
• 出 处: 食品科学
• 发表日期: 2013年23期
• 关键词: 鸭心 苹果酸脱氢酶 分离纯化 性质
• 基金项目: 重庆市科委重点攻关项目(CSTC,2011AB1027)

取新鲜鸭心,通过匀浆、硫酸铵沉淀、有机溶剂沉淀、DEAE-Sepharose层析以及Superdex-200层析等方法纯化,获得鸭心中所含的两种电泳纯的苹果酸脱氢酶同工酶（c-MDH和m-MDH）,并对粗酶液中含量较高的c-MDH进行酶学性质研究。结果表明：c-MDH和m-MDH纯化倍数分别为69.07倍和130.40倍,酶活力回收率分别为25.54%和10.98%,亚基分子质量分别为39.58ku和37.62ku。c-MDH酶学性质研究表明：该酶最适反应温度为55℃,在30℃以下时比较稳定;最适反应pH