【摘 要】
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蛋白质相互作用界面上磷酸酪氨酸的质子化状态对蛋白质相互作用具有重要影响,在进行相关结构的计算研究时,必须对其进行准确判定.采用AMBER/parm99力场和广义波恩(GBobc)隐式
【机 构】
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军事医学科学院基础医学研究所,北京,100850;军事医学科学院生物超级计算中心,北京,100850
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蛋白质相互作用界面上磷酸酪氨酸的质子化状态对蛋白质相互作用具有重要影响,在进行相关结构的计算研究时,必须对其进行准确判定.采用AMBER/parm99力场和广义波恩(GBobc)隐式水模型,以SHCl(src homology 2 domain-containing transforming protein C1)的SH2(Src homology 2)结构域与磷酸化激活的T细胞受体CD247链的相互作用核磁结构为例,首次以热力学积分方法对相互作用界面上磷酸酪氨酸的质子化状态进行判定研究,结果显示该方法计算精确,判定结果与实验结果一致.表明该方法不仅为涉及磷酸酪氨酸的蛋白质相互作用的计算结构研究奠定了基础,在其它具有可电离基团的氨基酸的质子化状态判定中也将具有潜在的推广应用价值.
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