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利用PCR技术从大肠杆菌（既cherichia coli）中扩增出1．16kb的编码1，3-丙二醇氧化还原酶同工酶的基因yqhD，将其连接到温控表达载体pHsh，得到重组哉体pHsh-yqhD，重组载体在大肠杆菌JM109中得到高效表达。SDS-PAGE分析显示：融合表达产物的相对分子质量均为43000，同核酸序列测定所推导的值相符。对含有yghD的基因工程菌进行表达研究表明：42℃诱导4h，1，3-丙二醇氧化还原酶同工酶的酶活力达到100IU／mg，而对照菌株的酶活力仅为0．5IU／mg。