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为了分析原核表达的猪轮状病毒(PRV)Gottfried株截短的VP8*(△VP8*aa64—223)重组蛋白的免疫原性,通过构建原核表达载体pET-28a—Gotffried—△VP8*(aa64—223),转化大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞,IPTG诱导表达、经SDS—PAGE和Westernblotting检测,并纯化后,肌肉免疫Balb/c小鼠,证明重组蛋白相对分子质量约25.0kDa,以包涵体和可溶性两种形式存在,纯化的重组蛋白纯度在95%以上,可溶性蛋白产量可达14~15mg·