【摘 要】
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免疫球蛋白免疫球蛋白(以下简称Ig)结构 Ig分子(见图2),如IgG,有4条肽链:2条等同的重链(分子量55.000,简称H),和2条等同的轻链(分子量22.200,简称L),通过非共价力(吸引对侧)
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免疫球蛋白免疫球蛋白(以下简称Ig)结构 Ig分子(见图2),如IgG,有4条肽链:2条等同的重链(分子量55.000,简称H),和2条等同的轻链(分子量22.200,简称L),通过非共价力(吸引对侧)和二硫键将4条链联结呈丫形。每条链可断裂为许多同源区段,称割区(domain)。割区的氨基酸序列和折叠彼此相似,各有100余个氨基酸残基。
Immunoglobulin immunoglobulin (hereinafter referred to as Ig) structure Ig molecules (see Figure 2), such as IgG, has four peptide chains: two identical heavy chain (molecular weight 55.000, referred to as H), and two equivalent light chain (Molecular weight 22.200, referred to as L), non-covalent (attracting contralateral) and disulfide bonds will be 4 chain Ya-shaped. Each strand can be broken into many homologous segments, called the domain. The cleavage region has an amino acid sequence and fold similar to each other, each with more than 100 amino acid residues.
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