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目的：对人钙激活中性蛋白酶( calpain)的2个亚家族成员calpain-1和calpain-2进行功能的比较分析。方法：以美国生物技术国家中心( NCBI)的蛋白质数据库获取人calpain-1和calpain-2的参考序列号(RefSeq)和氨基酸序列，通过UniProt数据库检索2个蛋白的一般蛋白质功能注释，获取相关结构域信息；利用DNA-MAN软件对结构域进行序列比对，用蛋白质结构数据(PBD)和蛋白修饰数据库(PhosphoSit Plus)进行修饰位点空间分布的分析及用String9.0软件进行蛋白质—蛋白质相互作用分析。结果：结构域比对分析显示，人calpain1和calpain-2的钙蛋白酶催化结构域保守性程度高，而EF-hand结构域的差异比较大；翻译修饰分析发现，2个蛋白的修饰有明显的不同，人calpain-1的修饰比较单一，仅发现在赖氨酸(K84)有乙酰化修饰，而calpain-2的修饰形式和位点相对多样，分布在分子表面、间隙内及分子内部。相互作用分析发现，与人calpain-1和calpain-2相互作用的蛋白质有少部分是相同的，而多数是不同的，分别与不同细胞活动有关。结论：人calpain-1和calpain-2的钙蛋白酶催化结构域是高度保守的，二者功能上差异主要是由于调控位点（EH-hand和翻译后修饰位点）的差异引起。