从胰岛素研究看等构相互作用在分子识别中的作用(英文)

• 作 者: 张友尚 冯佑民 GuyG.DODSON
• 机 构: 中国科学院上海生命科学研究院上海生物化学研究所分子生物学国家重点实验室!上海200031,中国科学院上海生命科学研究院上海生物化学研究所分子生物学国家重点实验室!上海200031,约克大学化学系!约克
• 出 处: 生物化学与生物物理学报
• 发表日期: 2000年01期
• 关键词: 相互作用 分子识别 同源性 等构相互作用 比较功能 制药工业 蛋白质 氨基酸序列 氨基酸残基 类似物

蛋白质分子识别的结构基础是蛋白质的三维结构或折叠，其信息存在于氨基酸序列中。在比较功能已知或未知蛋白质的结构同源性时，常常是根据氨基酸残基的疏水性或亲水性。胰岛素定位突变的研究显示出了“等构相互作用”＃ 在考虑蛋白质同源性中的重要性。“等构相互作用”这一概念使得蛋白质结构与功能研究的视野更加开阔，同时在制药工业中开发多肽与蛋白质的类似物或模拟物有更多的选择。

The structural basis of protein molecular recognition is the three-dimensional structure or folding of a protein, the information of which is present in the amino acid sequence. When comparing the structural homology of proteins with known or unknown functions, it is often based on the hydrophobic or hydrophilic nature of the amino acid residues. Studies of insulin localization mutations have shown the importance of “isostere interactions” # in considering protein homology. The concept of “isostructural interactions” broadens the horizon in protein structure and function studies while developing more options for analogs or mimics of polypeptides and proteins in the pharmaceutical industry.