【摘 要】
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β-酪蛋白是人乳酪蛋白的主要成分,但它在牛乳中的含量却很小。β-酪蛋白在两者中含量的差异,是人乳比牛乳更易消化的原因之一,研究人乳与牛乳β-酪蛋白结构和功能的差异,对
【机 构】
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国家乳业工程技术研究中心,乳品科学教育部重点实验室东北农业大学,东北农业大学食品学院
【基金项目】
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国家“十二五”科技支撑计划课题（2011BAD09B03）, 食品安全与营养协同创新中心项目资助
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β-酪蛋白是人乳酪蛋白的主要成分,但它在牛乳中的含量却很小。β-酪蛋白在两者中含量的差异,是人乳比牛乳更易消化的原因之一,研究人乳与牛乳β-酪蛋白结构和功能的差异,对研制出更适合婴儿肠道的,新型人乳模拟型婴儿配方奶粉具有指导性的意义。用紫外分光光度法研究人乳β-酪蛋白和牛乳β-酪蛋白的溶解性、巯基含量、乳化性等功能性质,用荧光光谱和红外光谱分析比较两种蛋白的结构特点。两种蛋白等电点十分接近(pH 4.0~5.0),在等电点附近时,人乳β-酪蛋白的溶解性(10.83%)低于牛乳β-酪蛋白(11.83%),而偏离等电点时人乳β-酪蛋白具有更高的溶解性,人乳β-酪蛋白的乳化活性指数(110~140m2·g-1)高于牛乳β-酪蛋白(70~130m2·g-1),两种蛋白的表面巯基(SH)相似[(18.47±0.08)和(18.67±0.17)μmol·g-1],而牛乳β-酪蛋白总巯基的含量[(47.46±0.23)μmol·g-1]大于人乳β-酪蛋白[(26.17±0.12)μmol·g-1],两种蛋白官能团相似,均含有β-折叠结构,人乳β-酪蛋白的氢键数量和内部的疏水性均小于牛乳β-酪蛋白。结果表明,人乳β-酪蛋白比牛乳β-酪蛋白具有更少的α-螺旋和β-折叠等二级结构,具有更疏松灵活的三级结构,同时也具有更高的分子的表面活性。
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