胆碱脱氢酶的动力学性质

来源 :生物化学与生物物理学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户:wqvb1221
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本文对增溶胆碱脱氢酶的稳态初速度及产物抑制动力学做了研究。底物胆碱和PMS的相互影响为:变化一个底物的浓度,另一个底物的Km及Vmax均变化。该酶的产物三甲胺乙醛对酶的抑制表现为对底物胆碱非竞争性而对PMS竞争性,在胆碱饱和的情况下,三甲胺乙醛对酶的抑制仍表现为对PMS竞争性。这些结果表明增溶胆碱脱氢酶的催化机制为双底物双产物乒乓机制。1-PC(1-pyrenebutyrylcholinebromide)与9-AC(9-anthrolcholinebromide)对增溶胆碱脱氢酶均有抑制作用,且均为混和型抑制,Ki分别为0.3mmol/L、3.67mmol/L。 In this paper, the steady-state initial velocity of solubilization choline dehydrogenase and its product inhibition kinetics were studied. The interaction between the substrate choline and PMS is such that the concentration of one substrate varies and the Km and Vmax of the other substrate both change. The enzyme product trimethylamine acetaldehyde inhibition of the enzyme showed that the substrate choline non-competitive and PMS competitive in the case of choline saturation, trimethylamine acetaldehyde inhibition of the enzyme still appears to compete with PMS Sex. These results indicate that the catalytic mechanism of the solubilized choline dehydrogenase is the double-substrate double-product pingpong mechanism. 1-PC (1-pyrenebutyrylcholinebromide) and 9-AC (9-anthrolcholinebromide) inhibited the proliferation of cholinergic dehydrogenase, and both were mixed inhibition, Ki were 0.3mmol / L, 3.67mmol / L.
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