【摘 要】
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In an effort to understand the recombination of a B2 metallo-β-lactamase(MβL),the binding of metals to apo-ImiS was studied by isothermal titration calorimetr
【机 构】
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Key Laboratory of Synthetic and Natural Functional Molecule Chemistry of Ministry of Education,Colle
【出 处】
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Chinese Chemical Letters
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In an effort to understand the recombination of a B2 metallo-β-lactamase(MβL),the binding of metals to apo-ImiS was studied by isothermal titration calorimetry and fluorescence spectra.The binding of Zn(Ⅱ),Co(Ⅱ) to apo-lmiS resulted in activation free energies △G_≠~θ values of 93.719 and 92.948 kJ mol~(-1),respectively,and increasing of fluorescence intensity at maxima emission of 340 nm.
In an effort to understand the recombination of a B2 metallo-β-lactamase (MβL), the binding of metals to apo-ImiS was studied by isothermal titration calorimetry and fluorescence spectra. The binding of Zn (Ⅱ), Co (Ⅱ) to apo-lmiS resulted in activation of free energies △ G_ ≠ ~ θ values of 93.719 and 92.948 kJ mol -1, respectively, and increasing of fluorescence intensity at maxima emission of 340 nm.
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