重组人肝细胞生长因子重链（rhHGF—α）蛋白的表达与纯化

• 作 者: 杨涛 牛勃 王惠珍 程牛亮 解军 常冰梅 陈显久
• 机 构: 山西医科大学生物化学与分子生物学教研室
• 出 处: 山西医科大学学报
• 发表日期: 2001年2期
• 关键词: 肝细胞生长因子 细胞包涵体 分子生物学 rhHGF-α 表达 纯化 hepatocyte growth factorcellularinclusionmolec

大肠杆菌中表达的rhHGF-α以包涵体形式存在，表达量约占菌体总蛋白的25％。为了建立一条简便的分离纯化生产工艺，我们研究了包涵体溶解及复性条件，并进行了活性测定。结果表明，用含有4 mol/L尿素的缓冲液洗涤包涵体，8 mol/L尿素溶解包涵体后的上清，经过SephacrylS-200凝胶过滤、复性后，得到纯度达90％的rhHGF-a，SDS-PAGE测定相对分子质量为52 000。与rhHGF-β体外共复性后，完整的rhHGF具有明显刺激原代培养大鼠肝细胞生长的活性。