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报道了在蛋白质氨基酸中唯一一对异构体氨基酸——亮氨酸和异亮氨酸的FT-拉曼光谱和在银胶基底上的表面增强拉曼光谱(SERS).归属了各振动、增强峰位并分析了异构体氨基酸分子内不同振动模式引起的拉曼位移及其在不同pH值下SERS的变化.分子内不同的振动模式主要源于异构体氨基酸中一个甲基和主链的不同连接次序,表现在拉曼光谱;亮氨酸的甲基摇摆ρ(CH3)和非对称变形δas(CH3)在962,945,924和1454,1408cm-1;异亮氨酸的ρ(CH3),δas(CH3)在922和1448,1420,1394cm-1.C—CO,C—C,H—O…H及骨架晶格振动峰位基本对应.饱和液态的拉曼光谱和SERS中,各基团振动峰位的差异表现得更为明显.初步推测了这对氨基酸异构体在银表面吸附状态的模型.