胎儿肝脏谷胱甘肽转移酶的纯化和部分性质的研究

来源 :延边医学院学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户:likkjiang
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本文采用S_已基谷胱甘肽-sephsrose 6B亲和层析和DE-52纤维素离子交换层析法,从胎儿肝脏中,分离纯化了酸性谷胱甘肤转移酶(GST)。纯化后的GST的比活力为41.39μmol/(min·mg)。纯化倍数为112,回收率为22.2%。它在SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳上,为一条区带,其亚基分子量为23000,在等电聚焦电泳上,也为一条区带,等电点为4.8。以谷胱甘肽(GSH)和1-氟-2,4-二硝基苯(CDNB)为底物,测定了其Km值,对底物GSH和CDNB的Km值分别为0.637mmol/L和1.43mmol/L。 In this paper, S glutamine-sephsrose 6B affinity chromatography and DE-52 cellulose ion exchange chromatography were used to separate and purify the acidic glutathione transferase (GST) from fetal liver. The specific activity of purified GST was 41.39μmol / (min · mg). The purification fold was 112 and the recovery rate was 22.2%. It is on the SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, as a zone, the subunit molecular weight of 23000, in isoelectric focusing electrophoresis, but also for a zone, the isoelectric point of 4.8. The Km values ​​of glutathione (GSH) and 1-fluoro-2,4-dinitrobenzene (CDNB) were determined. The Km values ​​of substrate GSH and CDNB were 0.637mmol / L and 1.43 mmol / L.
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