人大肠癌与早幼粒白血病细胞中内质网分子伴侣Grp94的差异表达

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内质网分子伴侣Grp(Glucose regulated protein)94属HSP(Heat shock protein)90家族,是正常细胞内质网腔中含量较丰富的蛋白质,在多种应激条件下其表达水平可明显升高。Grp94的主要功能是参与由内质网合成的蛋白质的折叠装配和跨膜转运。人Grp94编码基因的cDNA长度为2780bp,与编码基因相比,它的两个假基因均有不同程度的插入、缺失与点突变。这些结果均是从非癌细胞研究中获得的。在癌细胞研究中了解到,肿瘤细胞中 The Grp (Glucose regulated protein) 94 of the endoplasmic reticulum belongs to the HSP (Heat shock protein) 90 family. It is a rich protein in the endoplasmic reticulum of normal cells, and its expression level can be significantly increased under various stress conditions. . The main function of Grp94 is to participate in the folding assembly and transmembrane transport of proteins synthesized from the endoplasmic reticulum. The cDNA of human Grp94 coding gene is 2780 bp in length. Compared with the coding gene, its two pseudogenes have different degrees of insertions, deletions, and point mutations. These results were obtained from non-cancerous cell studies. Discovered in cancer cell research, tumor cells
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