应用分子轨道方法说明药物作用原理

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迄今已可较有把握地认为,受体是生物大分子的一部分,并想象除核酸及磷脂外,蛋白质为受体的主要可能结构。在过去的五年中,有些学者曾成功地分离出细胞膜上的受体蛋白,并确定其氨基酸组成。从剂量-效应曲线,可以推论受体与酶的相似性,因此酶动力学的规律也可运用于药物-受体的相互作用上。从X-射线结构研究酶的结构图,发现在酶的表面有氨基酸(如精氨酸、赖氨酸、天冬氨酸、酪氨酸、丝氨酸等)的极性残基,或如苯丙氨酸、色氨酸等的可极化的残基,通过与极性氨基酸功能基团相互作用,底物或抑制物可与酶的活性中心相结合。药物-受体复合物形成的分子作用原理 So far it is safe to assume that the receptor is part of a biological macromolecule and that, with the exception of nucleic acids and phospholipids, the protein is the predominantly possible structure of the receptor. In the past five years, some scholars have successfully isolated the receptor protein on the cell membrane and determined its amino acid composition. From dose-response curves, it is possible to deduce the similarity of receptors and enzymes, so the law of enzyme kinetics can also be applied to drug-receptor interactions. The structure of the enzyme was studied from the X-ray structure and found to have polar residues of amino acids such as arginine, lysine, aspartic acid, tyrosine, serine and the like on the surface of the enzyme, The polarizable residues of amino acids, tryptophan, etc., interact with the polar amino acid functional groups to bind the substrate or inhibitor to the active site of the enzyme. The molecular principle of drug-receptor complex formation
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