【摘 要】
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目的 从大肠杆菌破碎液中纯化可溶性肿瘤坏死因子受体Ⅱ,获得能够中和TNF活性的受体蛋白。方法 菌体破碎液经热沉淀处理后,用金属鳌合层析柱纯化重组蛋白。并对蛋白的理化特
【机 构】
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中国预防医学科学院病毒学研究所,中国预防医学科学院病毒学研究所,中国预防医学科学院病毒学研究所,中国预防医学科学院病毒学研究所,中国预防医学科学院病毒学研究所,中国预防医学科学院病毒学研究所,中国预防
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目的 从大肠杆菌破碎液中纯化可溶性肿瘤坏死因子受体Ⅱ,获得能够中和TNF活性的受体蛋白。方法 菌体破碎液经热沉淀处理后,用金属鳌合层析柱纯化重组蛋白。并对蛋白的理化特性和生物学活性进行分析。结果 纯化的重组蛋白纯度大于95％,并且能中和TNF的生物学活性,抑制其对细胞的杀伤作用。结论该工艺能简便有效地纯化出TNF受体蛋白,为进一步深入研究奠定了基础。
Objective To purify soluble tumor necrosis factor receptor Ⅱ from Escherichia coli crush solution and obtain the receptor protein that can neutralize TNF activity. Methods After the bacterial cell lysate was heat-treated, the recombinant protein was purified by metal chelate chromatography. The physical and chemical properties and biological activity of the protein were analyzed. Results The purity of purified recombinant protein was more than 95%, and it could neutralize the biological activity of TNF and inhibit its killing effect on cells. Conclusion This method can purify TNF receptor protein easily and effectively, which lays the foundation for further study.
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