【摘 要】
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蛋白质的二级结构与其功能密切相关,错误的折叠将导致蛋白质生理功能的改变,甚至引起病变.以阿尔兹海默症的致病因子——淀粉样蛋白片段Aβ(16-21)为研究对象,开展分子动力学
【机 构】
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福建师范大学化学与化工学院,福建省理论与计算化学重点实验室,
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蛋白质的二级结构与其功能密切相关,错误的折叠将导致蛋白质生理功能的改变,甚至引起病变.以阿尔兹海默症的致病因子——淀粉样蛋白片段Aβ(16-21)为研究对象,开展分子动力学模拟,得到了Aβ(16-21)在水溶液中的全原子运动轨迹.统计结果表明,在纳秒的时间尺度上,水溶液中多肽链倾向于形成β和PPⅡ构型,进而易发生聚集,产生神经毒性.
The secondary structure of protein is closely related to its function, the wrong folding will lead to the change of physiological function of protein, and even lead to the pathological changes.As the pathogenic factor of Alzheimer’s disease, amyloid fragment Aβ (16-21) , Molecular dynamics simulations were carried out and the whole atomic trajectories of Aβ (16-21) in aqueous solution were obtained. The statistical results show that on the time scale of nanoseconds, the polypeptide chains in aqueous solution tend to form β and PPⅡ conformations, Easy to gather, produce neurotoxicity.
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