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目的构建芋螺毒素MⅦA基因的融合表达质粒pGEX～2T／CTX MⅦA在大肠杆菌中表达，并对融合蛋白的镇痛活性进行测定。方法根据芋螺毒素MⅦA的氨基酸序列，按大肠杆菌偏爱密码子化学合成CTX MⅦA基因。把合成的CTX MⅦA基因克隆到谷胱甘肽S-转移酶（GST）融合蛋白表达载体pGEX-2T中，构建质粒pGEX-2T／CTX MⅦA。将此质粒转化大肠杆菌BL21，经IPTG诱导后获得融合蛋白GST-CTX MⅦA，用谷胱甘肽偶联的Sepharose4B柱对融合蛋白进行纯化。热板法测定其对小鼠的镇痛活性。