【摘 要】
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目的 分析梅毒螺旋体钾离子转运蛋白TrkA的生物学特性，表达、纯化并制备TrkA蛋白的抗血清。方法 从NCBI中查到梅毒螺旋体钾离子转运蛋白TrkA的氨基酸序列，采用生物信息学方法分析TrkA蛋白的基本理化性质、信号肽、定位、跨膜区、糖基化位点、磷酸化位点、二级结构、三级结构和B细胞表位。按照梅毒螺旋体TrkA的DNA序列设计引物，PCR扩增TrkA基因，双酶切后与质粒pET28a相连，连接产物p
【机 构】
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邵阳学院医学检验学院病原生物学教研室
【基金项目】
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湖南省自然科学基金项目（No.2020JJ5522）； 湖南教育厅科研项目（No.18C0810）；
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目的 分析梅毒螺旋体钾离子转运蛋白TrkA的生物学特性，表达、纯化并制备TrkA蛋白的抗血清。方法 从NCBI中查到梅毒螺旋体钾离子转运蛋白TrkA的氨基酸序列，采用生物信息学方法分析TrkA蛋白的基本理化性质、信号肽、定位、跨膜区、糖基化位点、磷酸化位点、二级结构、三级结构和B细胞表位。按照梅毒螺旋体TrkA的DNA序列设计引物，PCR扩增TrkA基因，双酶切后与质粒pET28a相连，连接产物pET28a-TrkA转转化入大肠埃希菌BL21,培养后使用IPTG诱导重组TrkA蛋白表达，利用Ni2+亲和层析法纯化TrkA蛋白。取TrkA蛋白皮下接种小鼠，免疫3次，制备小鼠血清，ELISA法检测血清TrkA特异性IgG滴度。结果 生物信息学预测TrkA蛋白共有236个氨基酸，相对分子质量26.7ku,为胞内蛋白。该蛋白二级结构中α螺旋占45.34%,β折叠占20.76%,无规卷曲占27.97%,β转角占5.93%。Phyre2网站预测TrkA蛋白三级结构中85.5%氨基酸处于最合理区。TrKA蛋白含有6个连续B细胞表位和4个非连续表位。成功构建重组质粒pET28a-TrkA并获得高纯度的重组TrkA蛋白。该蛋白免疫小鼠能够诱导产生特异性IgG抗体，血清抗体滴度为1∶25 600。结论 生物信息学分析梅毒螺旋体TrkA为亲水性蛋白，含有B细胞歌表位，纯化的重组TrkA蛋白具有良好的抗原性，能诱导小鼠产生高滴度抗体。
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