【摘 要】
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天青蛋白(Azurin简写为Az)是由128个氨基酸残基组成的Ⅰ型铜蓝蛋白,唯一的色氨酸残基(Trp~(48))位于由8股β折叠片形成的疏水桶中。文章使用光谱学手段研究了表面活性剂SDS和
【机 构】
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山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室,
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天青蛋白(Azurin简写为Az)是由128个氨基酸残基组成的Ⅰ型铜蓝蛋白,唯一的色氨酸残基(Trp~(48))位于由8股β折叠片形成的疏水桶中。文章使用光谱学手段研究了表面活性剂SDS和CTAB诱导的apo-Az以及Cu~(Ⅱ)-Az的解折叠。结果表明,apo-Az的解折叠过程呈现为典型的两态,平均结构基元解折叠自由能<ΔG_(element)~0>约为18.00kJ/mol。铜(Ⅱ)与apo-Az的结合使蛋白质稳定性增加,且SDS诱导的解折叠表现为三态,CTAB仅能使Cu~(Ⅱ)-Az部分解折叠。
Azurin (abbreviated as Az) is a type I ceruloplasmin of 128 amino acid residues in which the only tryptophan residue (Trp ~ (48)) is located in a hydrophobic bucket formed of eight β-sheets . In this paper, we investigated the unfolding of apo-Az and Cu ~ (Ⅱ) -Az induced by surfactant SDS and CTAB using spectroscopic methods. The results showed that the unfolding process of apo-Az showed a typical two-state, and the average free energy of unfolding of the structure elements was about 18.00 kJ / mol. The binding of copper (Ⅱ) to apo-Az increased protein stability, and SDS-induced unfolding showed three-state, while CTAB only partially unfolded Cu ~ (Ⅱ) -Az.
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