【摘 要】
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采用亲和毛细管电泳法,研究了牛血清蛋白(BSA)与两种结构相似的羧酸类化合物肉桂酸(CA)和阿魏酸(FA)间的相互作用。采用淌度比计算得到25℃时CA与FA的结合常数分别为3.5318×
【机 构】
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重庆燃气集团股份有限公司技术中心,后勤工程学院军事油料应用与管理工程系,
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采用亲和毛细管电泳法,研究了牛血清蛋白(BSA)与两种结构相似的羧酸类化合物肉桂酸(CA)和阿魏酸(FA)间的相互作用。采用淌度比计算得到25℃时CA与FA的结合常数分别为3.5318×104L/mol、8.0158×104L/mol,并根据不同温度的结合常数计算了ΔS、ΔH、ΔG等热力学参数。热力学参数表明,CA、FA与BSA体系间的相互作用力以氢键作用力和范德华作用力为主。
Using affinity capillary electrophoresis, the interaction between bovine serum albumin (BSA) and two structurally similar carboxylic acids, cinnamic acid (CA) and ferulic acid (FA), was studied. The binding constants of CA and FA at 25 ℃ were 3.5318 × 104 L / mol and 8.0158 × 104 L / mol, respectively. The thermodynamic parameters of ΔS, ΔH and ΔG were calculated according to the binding constants at different temperatures. The thermodynamic parameters show that the interaction between CA, FA and BSA systems is dominated by hydrogen bond force and van der Waal’s force.
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