【摘 要】
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蛋白质和核酸是构成生命体最为重要的两类生物大分子,它们之间的相互作用是分子生物学研究的中心问题之一,也是许多生命活动的重要组成部分。本文基于一种全新的超低场生物力
【机 构】
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贵州大学材料与冶金学院,中国科学院化学研究所分子动态与稳态国家重点实验室,
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蛋白质和核酸是构成生命体最为重要的两类生物大分子,它们之间的相互作用是分子生物学研究的中心问题之一,也是许多生命活动的重要组成部分。本文基于一种全新的超低场生物力谱技术,以凝血酶蛋白为研究对象,考察了凝血酶与其对应的核酸适配体之间的相互作用。结果表明,凝血酶蛋白与核酸适配体之间的结合力大小约为80 p N。同时,在分子水平上获得了凝血酶蛋白与核酸适配体之间的解离动力学信息。
Proteins and nucleic acids are two types of biological macromolecules that constitute the most important body of life. The interaction between them is one of the central problems in molecular biology research and also an important part of many life activities. In this paper, based on a new ultra-low-field biofunctional spectroscopy technique, the thrombin protein was used as the research object to investigate the interaction between thrombin and its corresponding aptamer. The results showed that the binding capacity between thrombin and aptamer was about 80 pN. At the same time, dissociation kinetic information between thrombin and aptamer was obtained at the molecular level.
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