【摘 要】
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将角蛋白降解菌Keratinibaculum paraultunense（K.paraultunense）所产角蛋白酶的粗酶液,依次通过硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose-FF阴离子交换以及Superdex 75凝胶色谱层析等分离
【机 构】
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四川大学生物质与皮革工程系; 四川大学皮革化学与工程教育部重点实验室; 四川大学制革清洁技术国家工程实验室;
【基金项目】
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国家重点基础材料技术提升与产业化项目(2017YFB0308500)
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将角蛋白降解菌Keratinibaculum paraultunense（K.paraultunense）所产角蛋白酶的粗酶液,依次通过硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose-FF阴离子交换以及Superdex 75凝胶色谱层析等分离纯化,最终得到一种电泳纯的角蛋白酶。其纯化倍数为14.55,回收率为7.24%。SDS-PAGE分析结果表明该酶的相对分子质量约为29 KDa。酶学性质研究表明,该酶最适作用温度为80℃;最适pH为7.5,在pH 6.0～9.0范围内酶活力较为稳定;当以酪蛋白为底物时,该酶的动力学常数Km为4.37 mg·mL-1,Vm为14 556 U·（mg·min）-1,而当以羊毛角蛋白为底物时,该酶的动力学常数Km为15.66 mg·mL-1,Vm为2610 U·（mg·min）-1;Ca2+对酶活有明显的促进作用,但苯基甲基磺酰氟（PMSF）对酶活有较强的抑制作用。
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