【摘 要】
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[背景]嗜热古菌Candidatus Syntrophoarchaeum可以与硫酸盐还原细菌共生,通过逆转产甲烷途径进行正丁烷的氧化,但在该过程中负责催化丁基辅酶M氧化的酶尚未确定.[目的]利用分子动力学模拟证明Ca.Syntrophoarchaeum中mtaA基因编码的蛋白可以特异性催化丁基辅酶M中丁基的转移,并非转移甲基.[方法]使用Methanosarcina mazei辅酶M甲基转移酶MtaA的晶体结构(PDB ID:4ay8)作为模板,对 MtaA_1(GenBank 登录号OFV65993.1
【机 构】
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上海交通大学生命科学技术学院微生物代谢国家重点实验室 上海 200240
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[背景]嗜热古菌Candidatus Syntrophoarchaeum可以与硫酸盐还原细菌共生,通过逆转产甲烷途径进行正丁烷的氧化,但在该过程中负责催化丁基辅酶M氧化的酶尚未确定.[目的]利用分子动力学模拟证明Ca.Syntrophoarchaeum中mtaA基因编码的蛋白可以特异性催化丁基辅酶M中丁基的转移,并非转移甲基.[方法]使用Methanosarcina mazei辅酶M甲基转移酶MtaA的晶体结构(PDB ID:4ay8)作为模板,对 MtaA_1(GenBank 登录号OFV65993.1)和 MtaA_2(GenBank 登录号OFV65678.1)进行同源建模.使用分子对接得到两者分别结合CH3-CoM和C4H9-CoM时的结构,并用AMBER18进行分子动力学模拟.[结果]当MtaA_1和MtaA_2分别结合C4H9-CoM时,表现出与4ay8晶体结构类似的TIM-Barrel折叠三维结构,但在活性中心形状、Zn2+与底物距离以及活性位点附近氨基酸配位方式等方面存在差异,这可能是导致Ca.Syntrophoarchaeum中mtaA基因编码的蛋白催化丁基辅酶M氧化的原因.其中MtaA_2与4ay8结构更相似,活性中心氨基酸配位更完整,暗示其更可能具备催化活性.然而当MtaA_1和MtaA_2分别结合CH3-CoM时,整体结构不合实际,活性中心Zn2+与底物距离过远,表明底物几乎不可能与酶结合.[结论]Ca.Syntrophoarchaeum中的MtaA_1和MtaA_2很可能是特异性的丁基转移酶,而非催化甲基的转移,其中MtaA_2具备活性的可能性更高.
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