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以３０％ ～６０％ 硫酸铵饱和度分级沉淀、ＤＥＡＥ Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ ＣＬ－６Ｂ、ＳｅｐｈａｄｅｘＧ－２００、Ｐｈｅｎｙｌ Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ ＣＬ－４Ｂ 和羟基磷灰石层析纯化了小麦５－氨基酮戊酸脱水酶（ＡＬＡＤ），其在ｐＨ ８．５ 时比活为３１ Ｕ·ｍ ｇ－ １蛋白；酶纯化了９１ 倍，得率５％ ，酶亚基分子质量约５２ ｋｕ，全酶分子质量约３３０ ｋｕ，表明酶由６ 个亚基组成；酶的等电点为４．８，在４００ ｎｍ有吸收峰，最适反应温度４５℃，Ｍｇ２＋ 激活酶，Ｚｎ２＋ 和磷酸吡哆醛抑制酶。纯化的ＡＬＡＤ浓缩后，－ ２０℃下在０．１ ｍ ｏｌ·Ｌ－ １，ｐＨ ８．５ 的Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ，内含５０％ 的甘油，５ ｍ ｍ ｏｌ·Ｌ－ １的巯基乙醇和ＭｇＣｌ２ 中黑暗贮藏３０ ｄ 酶活不损失