【摘 要】
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采用荧光和紫外光谱法研究了间苯二酚与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。间苯二酚使BSA的构象发生改变,α-螺旋含量减小。同步荧光光谱发现间苯二酚使BSA色氨酸残基的疏水性降
【机 构】
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沈阳化工学院环境与生物系,辽宁石油化工大学化学系,
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采用荧光和紫外光谱法研究了间苯二酚与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。间苯二酚使BSA的构象发生改变,α-螺旋含量减小。同步荧光光谱发现间苯二酚使BSA色氨酸残基的疏水性降低,酪氨酸残基的疏水性增强。荧光光谱表明猝灭机理为静态猝灭,计算了复合物的结合常数,通过热力学参数得出间苯二酚与BSA之间的作用力主要是静电作用力。
The interaction between resorcinol and bovine serum albumin (BSA) was studied by fluorescence and UV spectroscopy. Resorcinol changed the conformation of BSA and the α-helix content decreased. Simultaneous fluorescence spectroscopy found that resorcinol reduced the hydrophobicity of tryptophan residues in BSA and the hydrophobicity of tyrosine residues. The fluorescence spectra show that the quenching mechanism is static quenching, and the binding constants of complexes are calculated. The thermodynamic parameters show that the interaction between resorcinol and BSA is electrostatic force.
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