【摘 要】
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为优化CEP的分离纯化方法,采用聚乙二醇(PEG)-20000浓缩粗酶液,用超滤离心管过滤酶液,40％～60％硫酸铵盐析分级沉淀,Sephacryl-S-300 HR纯化,并通过Native-PAGE切胶回收得到纯酶.
【机 构】
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宁波大学海洋学院食品科学与工程系,南京师范大学国家乳品加工技术研发分中心
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为优化CEP的分离纯化方法,采用聚乙二醇(PEG)-20000浓缩粗酶液,用超滤离心管过滤酶液,40％～60％硫酸铵盐析分级沉淀,Sephacryl-S-300 HR纯化,并通过Native-PAGE切胶回收得到纯酶.所得CEP的分子质量为28.3 ku,比酶活力62.066 U/mg,最适温度32℃,最适pH 6.5,耐热性比较强,耐酸性明显好于耐碱性.Co2+、Mg2+、Ca2+对CEP有激活作用；Ba2+、Mn2+、K+、Na对CEP的活力影响不大；Zn2+、Ni2+则表现出较强的抑制CEP活性作用；EDTA对CEP活性有抑制作用,表明CEP是一种金属离子激活酶；PMSF对CEP有显著抑制作用,表明CEP是一种丝氨酸蛋白酶.用嗜酸乳杆菌CEP水解乳清蛋白,其酶解液对ACE的抑制率为56.31％,表明CEP水解乳清蛋白可以产生ACE抑制肽.
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