论文部分内容阅读
目的探讨人肾癌组织中热休克蛋白70纯化的有效方法，并进行鉴定分析。方法应用两次亲和层析和离子交换层析获得目的蛋白，经电泳和Western-blot定性分析，应用改良的Bradford法定量分析。结果经过二次亲和层析和Mono Q柱的分离后，得到纯度较高的分子量约为70kDa的蛋白质，经免疫印迹分析证实该蛋白质即为HSP70。与其他方法相比HSP70的纯度更高，获得率接近。结论该文所述方法是一种简单有效的纯化肿瘤组织中HSP70的方法。